:: دوره 7، شماره 3 - ( تابستان 1398 ) ::
دوره 7 شماره 3 صفحات 101-91 برگشت به فهرست نسخه ها
تجزیه ‌و تحلیل تعاملات مولکولی با استفاده از روش ترموفورز و کاربردهای آن در علوم اعصاب و فرایندهای زیستی
سارا عزیزی شالباف ، اسداله اسدی* ، آرش عبدالملکی
گروه زیست‌شناسی، دانشکده علوم، دانشگاه محقق اردبیلی، اردبیل، ایران ، asad.asady@gmail.com
چکیده:   (4651 مشاهده)
مقدمه: تعاملات مولکولی نقش مهمی را در پدیده‌ها و فرایندهای زیستی ایفاء می‌کنند. درواقع هر فرایند زیستی در سلول از همانندسازی ماده ژنتیکی گرفته تا ساخت انواع پروتئین‌ها به‌منظور انتقال پیام‌های عصبی، هورمونی، غشا شامل مجموعه‌ای از تعاملات مولکولی هستند که به ‌صورت پیوسته رخ می‌دهند. تداخل در هرکدام از این فرایندها، در هر مرحله از تعاملات مولکولی ممکن است توسط بیماری‌های مختلفی ایجاد شود. بنابراین مطالعه دقیق آن‌ها می‌تواند شناخت ما از پدیده‌های زیستی را بهبود بخشد و منجر به ابداع روش‌های نوین در درمان بسیاری از بیماری‌ها خصوصاً بیماری‌های سیستم عصبی گردد. بدین منظور روش‌های بیوفیزیکی و بیوشیمیایی مختلفی ابداع شده است. در بین آن‌ها روش‌های مبتنی بر لیزر فروسرخ بسیار پر مزیت و مهم می‌باشند. ترموفورز یکی از این روش‌ها است که در سال‌های اخیر بسیار مورد توجه دانشمندان حوزه پزشکی، داروسازی، علوم اعصاب، پزشکی‌ترمیم و زیست‌شناسی قرار گرفته است. این روش بر اساس حرکت مستقیم مولکول‌ها در شیب دمایی است. این نوع حرکت به‌ طور چشم‌گیری به خصوصیات بیوفیزیکی مولکول از جمله اندازه، بار و لایه حلال‌پوشی بستگی دارد. تغییرات در مقیاس میکرو در این خصوصیات می‌تواند خصوصیات مولکول تحت نفوذ شیب دمایی را تحت تأثیر قرار دهد. نتیجه‌گیری:‌ ترموفورز روشی آسان، دقیق و سریع برای تجزیه‌ و تحلیل رفتار مولکول‌ها است. بدین منظور در این مقاله جزئیات مختلف نظری و عملی و همچنین مزایا و معایب مختلف سنجش میزان تمایل مولکول‌های کوچک همچون یون‌ها و مولکول‌های زیستی مورد بحث قرار گرفت.
واژه‌های کلیدی: زیست‌شناسی مولکولی، پدیده‌های زیستی، بیماری‌های سیستم عصبی
متن کامل [PDF 1005 kb]   (4776 دریافت)    
نوع مطالعه: مروری | موضوع مقاله: تحقیقات پایه در علوم اعصاب
فهرست منابع
1. Fekri R, Salehi M, Asadi A, Kubicki M. Spectroscopic studies, structural characterization and electrochemical studies of two cobalt (III) complexes with tridentate hydrazone Schiff base ligands: Evaluation of antibacterial activities, DNA‐binding, BSA interaction and molecular docking. Applied Organometallic Chemistry. 2018; 32(2): e4019. [DOI:10.1002/aoc.4019]
2. Miri V, Asadi A, Mansourizadeh F, Sagha M, Ghasem Golmohammadi M. Fabrication and evaluation of the morphology, biodegradability, and chemical characteristics of the nano-fibrous scaffold poly-l-lactic-acid (plla) and its application in neural tissue engineering. Journal of Urmia University of Medical Sciences. 2015; 25(11): 988-97.
3. Seidel SA, Wienken CJ, Geissler S, Jerabek‐Willemsen M, Duhr S, Reiter A, et al. Label‐free microscale thermophoresis discriminates sites and affinity of protein-ligand binding. Angew Chem Int Ed Engl. 2012; 51(42): 10656-9. [DOI:10.1002/anie.201204268]
4. Bao J, Krylova SM, Wilson DJ, Reinstein O, Johnson PE, Krylov SN. Kinetic capillary electrophoresis with mass‐spectrometry detection (kce‐ms) facilitates label‐free solution‐based kinetic analysis of protein-small molecule binding. Chembiochem. 2011; 12(17): 2551-4. [DOI:10.1002/cbic.201100617]
5. Breitsprecher D, Schlinck N, Witte D, Duhr S, Baaske P, Schubert T. Aptamer binding studies using microscale thermophoresis. Methods Mol Biol. 2016; 1380: 99-111. [DOI:10.1007/978-1-4939-3197-2_8]
6. Piazza R. Thermophoresis: moving particles with thermal gradients. Soft Matter. 2008; 4(9): 1740-4 [DOI:10.1039/b805888c]
7. Entzian C, Schubert T. Studying small molecule-aptamer interactions using MicroScale Thermophoresis (MST). Methods. 2016; 97: 27-34. [DOI:10.1016/j.ymeth.2015.08.023]
8. Duhr S, Braun D. Why molecules move along a temperature gradient. PNAS. 2006; 103(52): 19678-82. [DOI:10.1073/pnas.0603873103]
9. Seidel SA, Dijkman PM, Lea WA, van den Bogaart G, Jerabek-Willemsen M, Lazic A, et al. Microscale thermophoresis quantifies biomolecular interactions under previously challenging conditions. Methods. 2013; 59(3): 301-15. [DOI:10.1016/j.ymeth.2012.12.005]
10. Wienken CJ, Baaske P, Rothbauer U, Braun D, Duhr S. Protein-binding assays in biological liquids using microscale thermophoresis. Nat Commun. 2010; 1: 100. doi: 10.1038/ncomms1093. [DOI:10.1038/ncomms1093]
11. Xiong X, Coombs PJ, Martin SR, Liu J, Xiao H, McCauley JW, et al. Receptor binding by a ferret-transmissible H5 avian influenza virus. Nature. 2013; 497(7449): 392-6. [DOI:10.1038/nature12144]
12. van den Bogaart G, Meyenberg K, Diederichsen U, Jahn R. Phosphatidylinositol 4, 5-bisphosphate increases Ca2+ affinity of synaptotagmin-1 by 40-fold. J Biol Chem. 2012; 287(20): 16447-53. [DOI:10.1074/jbc.M112.343418]
13. Jerabek-Willemsen M, Wienken CJ, Braun D, Baaske P, Duhr S. Molecular interaction studies using microscale thermophoresis. Assay Drug Dev Technol. 2011; 9(4): 342-53. [DOI:10.1089/adt.2011.0380]
14. Mao Y, Yu L, Yang R, Qu L-b, Harrington PdB. A novel method for the study of molecular interaction by using microscale thermophoresis. Talanta. 2015; 132: 894-901. [DOI:10.1016/j.talanta.2014.09.038]
15. Asmari M, Ratih R, Alhazmi HA, El Deeb S. Thermophoresis for characterizing biomolecular interaction. Methods. 2018; 146: 107-19. [DOI:10.1016/j.ymeth.2018.02.003]
16. Bartoschik T, Maschberger M, Feoli A, André T, Baaske P, Duhr S, et al. Microscale thermophoresis in drug discovery. Applied Biophysics for Drug Discovery. 2017: p. 73-99. [DOI:10.1002/9781119099512.ch5]
17. Asadollahi E, Asadi A, Najafi F, Zahri S, Nasr SMH. Biological properties of pegylated PLA (PLA-PEG-PLA) and its capability for intracellular delivery of poor soluble peptide drug, gramicidin. International Journal of Drug Delivery. 2012; 4(2): 257-65.
18. Van Den Bogaart G, Thutupalli S, Risselada JH, Meyenberg K, Holt M, Riedel D, et al. Synaptotagmin-1 may be a distance regulator acting upstream of SNARE nucleation. Nat Struct Mol Biol. 2011; 18(7): 805-12. [DOI:10.1038/nsmb.2061]
19. Pobbati AV, Stein A, Fasshauer D. N-to C-terminal SNARE complex assembly promotes rapid membrane fusion. Science. 2006; 313(5787): 673-6. [DOI:10.1126/science.1129486]
20. Savolainen MH, Yan X, Myöhänen TT, Huttunen HJ. Prolyl oligopeptidase enhances α-synuclein dimerization via direct protein-protein interaction. J Biol Chem. 2015; 290(8): 5117-26. [DOI:10.1074/jbc.M114.592931]
21. Wolff M, Mittag JJ, Herling TW, De Genst E, Dobson CM, Knowles TP, et al. Quantitative thermophoretic study of disease-related protein aggregates. Scientific Reports. 2016; 6: 22829. [DOI:10.1038/srep22829]
22. Magnez R, Thiroux B, Taront S, Segaoula Z, Quesnel B, Thuru X. PD-1/PD-L1 binding studies using microscale thermophoresis. Scientific Reports. 2017; 7(1): 17623. [DOI:10.1038/s41598-017-17963-1]
23. NT020 AN, Breitsprecher D. Protein-DNA interaction analysis, dissection of complex interaction mechanisms by binding mode dependent thermophoresis signals - ssDNA binding to EcoSSB. NanoTemper Technologies.
24. Topf A, Franz P, Tsiavaliaris G. MicroScale thermophoresis (MST) for studying actin polymerization kinetics. Biotechniques. 2017; 63(4): 187-90. [DOI:10.2144/000114599]
25. Jerabek-Willemsen M, André T, Wanner R, Roth HM, Duhr S, Baaske P, et al. MicroScale thermophoresis: interaction analysis and beyond. J Mol Struct. 2014; 1077: 101-13. [DOI:10.1016/j.molstruc.2014.03.009]



XML   English Abstract   Print



بازنشر اطلاعات
Creative Commons License این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است.
دوره 7، شماره 3 - ( تابستان 1398 ) برگشت به فهرست نسخه ها